Sappiamo tutto sulla sua cinetica al “tempo 0”, ma non sappiamo ancora chi è il nostro attore. Eecovi serviti 😉
L’enzima L-lattato deidrogenasi catalizza l’ossidazione del lattato a piruvato. Perchè questa reazione avvenga una molecola di NAD+ viene contemporaneamente ridotta a NADH :
NAD+ e NADH presentano un segnale di assorbimento nel visibile sufficientemente diverso una dall’altra per poter essere distinte. Se vogliamo osservare la lattato deidrogenasi in azione potremmo misurare le variazioni di assorbimento proprio in quella regione del visibile e seguire nel tempo l’attività dell’enzima. E’ proprio quello che abbiamo fatto nella esercitazione di ieri (protocollo esercitazione).
Perché è interessante studiare la reazione catalizzata dalla L-lattato deidrogenasi? E perchè è importante conoscere le caratteristiche e la regolazione di questo enzima? Normalmente le cellule del nostro organismo ossidano completamente le molecole di glucosio per ottenere energia. La completa ossidazione del glucosio a CO2 e acqua passa per due step: prima la glicolisi e poi la respirazione. Quando la respirazione è bloccata, diventano prevalenti i meccanismi alternativi alla respirazione che ossidano il NADH a NAD+ e producono lattato. Diverse condizioni fisiologiche (come ad esempio una corsa) ma anche patologiche portano a questa situazione appena descritta. Quando la situazione torna normale e la respirazione riprende a funzionare in modo efficiente il lattato viene di nuovo ossidato a piruvato e il NAD+ riridotto a NADH.
Come potete immaginare studiare l’attività di questo enzima ci consente di capire molto riguardo alle condizioni fisiologiche e patologiche che citavo prima. Ad esempio se una sostanza bloccasse l’attività della L-lattato deidrogenasi che effetti immaginereste avrebbe sull’organismo? Intanto oggi pomeriggio ci cimenteremo proprio con un inibitore della L-lattato deidrogenasi.. vediamo un po’ cosa succederà..